L-Alanin CAS:56-41-7 99% Bílý krystalický prášek
| Katalogové číslo | XD90326 |
| jméno výrobku | D-alanin |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekulární vzorec | C3H7NO2 |
| Molekulární váha | 89,09 |
| Podrobnosti o úložišti | Okolní |
| Harmonizovaný celní kód | 29224985 |
Specifikace produktu
| Vzhled | Bílý krystalický prášek |
| Zkouška | 98,5–101,5 % |
| Specifická rotace | +13,7 až +15,1 |
| Těžké kovy | <0,0015 % |
| pH | 5,5–7 |
| SO4 | <0,03 % |
| Ztráta sušením | <0,2 % |
| Žehlička | <0,003 % |
| Zbytek po zapálení | <0,15 % |
| Velikost částic | 200 um |
| Cl | <0,05 % |
| Úroveň perzistentních organických polutantů | Žádné znečišťující látky |
γ-Glutamyltranspeptidázy (γ-GTs) štěpí γ-glutamylamidovou vazbu glutathionu a přenášejí uvolněnou γ-glutamylovou skupinu do vody (hydrolýza) nebo akceptorových aminokyselin (transpeptidace).Tyto všudypřítomné enzymy hrají klíčovou roli v biosyntéze a degradaci glutathionu a při detoxikaci xenobiotik.Zde uvádíme krystalovou strukturu Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) s rozlišením 3Á a její komplex s l-Glu.Rentgenové struktury potvrzují, že BlGT patří do superrodiny N-koncových nukleofilních hydroláz a odhalují, že protein má rozštěp otevřeného aktivního místa podobný rozštěpu popsanému pro homologní enzym z Bacillus subtilis, ale odlišný od rozštěpů pozorovaných u lidských γ-GT a pro γ-GT z jiných mikroorganismů.Data naznačují, že vazba l-Glu indukuje přeuspořádání C-terminálního konce velké podjednotky BlGT a umožňuje identifikaci shluku kyselých zbytků, které se potenciálně podílejí na rozpoznávání kovového iontu.Úloha těchto zbytků na konformační stabilitě BlGT byla studována charakterizací automatického zpracování, enzymatické aktivity, chemické a tepelné denaturace čtyř nových jednoduchých mutantů Ala.Výsledky ukazují, že nahrazení Asp568 Ala ovlivňuje jak automatické zpracování, tak strukturální stabilitu proteinu.
