L-Cystine CAS:56-89-3 99% Bílé krystaly nebo krystalický prášek
| Katalogové číslo | XD90322 |
| jméno výrobku | L-cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulární vzorec | C6H12N2O4S2 |
| Molekulární váha | 240,30 |
| Podrobnosti o úložišti | Okolní |
| Harmonizovaný celní kód | 29309013 |
Specifikace produktu
| Vzhled | Bílé krystaly nebo krystalický prášek |
| Zkouška | 99 % |
| Školní známka | USP32 |
| Specifická rotace | -215° až -225° |
| Těžké kovy | <0,0015 % |
| AS | 1,5 str./min max |
| SO4 | 0,040 % max |
| Fe | <0,003 % |
| Ztráta sušením | 0,20 % max |
| Zbytky při zapalování | 0,10 % max |
| Cl | 0,10 % max |
Krystalové struktury komplexů karboxypeptidázy T (CpT) s fenylalaninovými a argininovými substrátovými analogy - kyselinou benzyljantarovou a kyselinou (2-guanidinoethylmerkapto)jantarovou - byly stanoveny metodou molekulární náhrady při rozlišení 1,57 Á a 1,62 Á, aby se objasnil široký profil substrátové specifity. enzymu.Ukázalo se, že konzervativní zbytky Leu211 a Leu254 (také přítomné v karboxypeptidáze A i karboxypeptidáze B) jsou strukturní determinanty pro rozpoznávání hydrofobních substrátů, zatímco Asp263 byl pro rozpoznávání kladně nabitých substrátů.Mutace těchto determinant modifikují profil substrátu: CpT varianta Leu211Gln získává vlastnosti podobné karboxypeptidáze B a CpT varianta Asp263Asn selektivitu podobnou karboxypeptidáze A.Ukázalo se, že smyčka Pro248-Asp258 interagující s Leu254 a Tyr255 je zodpovědná za rozpoznání C-koncového zbytku substrátu.Vazba substrátu v podmístě S1' vede k posunu této smyčky závislému na ligandu a pohyb postranního řetězce Leu254 indukuje konformační přeuspořádání zbytku Glu277 klíčového pro katalýzu.Toto je nový pohled na substrátovou selektivitu metalokarboxypeptidáz, který ukazuje důležitost interakcí mezi S1' podmístem a katalytickým centrem.
