Proteiny signálního procesoru PII jsou široce rozšířeny u prokaryot a rostlin, kde řídí množství anabolických reakcí.Efektivní nadprodukce metabolitů vyžaduje uvolnění těsných buněčných kontrolních obvodů.Zde demonstrujeme, že jednobodová mutace v signálním proteinu PII ze sinice Synechocystis sp.PCC 6803 je dostatečný k odblokování argininové dráhy způsobující nadměrnou akumulaci biopolymeru kyanofycinu (multi-L-arginyl-poly-L-aspartát).Tento produkt je biotechnologicky zajímavý jako zdroj aminokyselin a kyseliny polyasparagové.Tato práce je příkladem nového přístupu inženýrství drah navržením na míru šitých signálních proteinů PII.Zde byly zkonstruované Synechocystis sp.Kmen PCC6803 s mutací PII-I86N nadměrně akumuloval arginin prostřednictvím konstitutivní aktivace klíčového enzymu N-acetylglutamátkinázy (NAGK). U upraveného kmene BW86 byla aktivita NAGK in vivo silně zvýšena a vedla k více než desetinásobně vyššímu obsahu argininu. než u divokého typu.V důsledku toho kmen BW86 akumuloval za testovaných podmínek až 57 % sušiny kyanofycinu na buňku, což je nejvyšší výtěžek cyanofycinu, který byl dosud hlášen.Kmen BW86 produkoval kyanofycin v rozmezí molekulové hmotnosti 25 až >100 kDa;divoký typ produkoval polymer v rozmezí 30 až >100 kDa. Vysoký výtěžek a vysoká molekulová hmotnost cyanophycinu produkovaného kmenem BW86 spolu s nízkými požadavky na živiny sinice z něj činí slibný prostředek pro biotechnologickou výrobu cyanophycinu.Tato studie dále prokazuje proveditelnost inženýrství metabolických cest pomocí signálního proteinu PII, který se vyskytuje v mnoha bakteriálních
