Nový gen β-glukosidázy, bgl1G5, byl klonován z Phialophora sp.G5 a úspěšně vyjádřen v Pichia pastoris.Sekvenční analýza ukázala, že gen sestává z 1431 bp otevřeného čtecího rámce kódujícího protein o 476 aminokyselinách.Odvozená aminokyselinová sekvence bgl1G5 vykazovala vysokou identitu 85 % s charakterizovanou β-glukosidázou z Humicola grisea z rodiny glykosidhydroláz 1. Ve srovnání s jinými houbovými protějšky vykazoval Bgl1G5 podobnou optimální aktivitu při pH 6,0 a 50 °C a byl stabilní při pH 5,0–9,0.Navíc Bgl1G5 vykazoval dobrou termostabilitu při 50 °C (poločas 6 hodin) a vyšší specifickou aktivitu (54,9 U mg–1).Hodnoty Km a Vmax vůči p-nitrofenyl β-D-glukopyranosidu (pNPG) byly 0,33 mM a 103,1 μmol min–1 mg–1, v daném pořadí.Test substrátové specificity ukázal, že Bgl1G5 byl vysoce aktivní proti pNPG, slabý na p-nitrofenyl β-D-cellobiosid (pNPC) a p-nitrofenyl-β-D-galaktopyranosid (ONPG) a neměl žádnou aktivitu na celobiózu.
