Dva izomerní bicyklo[4.1.0]heptanové analogy inhibitoru glykosidázy galakto-validamin, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-amino-1-(hydroxymethyl)bicyklo[4.1.0]heptan -2,3,4-triol, byly syntetizovány ve 13 krocích z 2,3,4,6-tetra-O-benzyl-D-galaktózy.Inhibiční aktivity dvou konformačně omezených aminů a jejich odpovídajících acetamidů byly měřeny proti komerčním enzymům alfa-galaktosidázy z kávových zrn a E. coli.Aktivita enzymu glykosylhydrolázy rodiny GH27 (kávové zrno) byla kompetitivně inhibována 1R,6S-aminem (7), vazebnou interakcí, která byla charakterizována hodnotou K(i) 0,541 mikroM.Alfa-galaktosidáza GH36 E. coli vykazovala mnohem slabší vazebnou interakci s 1R,6S-aminem (IC(50)= 80 mikroM).Diastereomerní 1S,6R-amin (9) se slabě vázal na obě galaktosidasy (kávové zrno, IC(50) = 286 mikroM) a (E. coli, IC(50) = 2,46 mM).
